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La sérotonine, quant à elle, est dégradée en acide 5-hydroxyindolacétique (''5-HIAA''), un composé qui est éliminé dans le sang et excrété par les urines. Cette dégradation est catalysée par la monoamine-oxydase de type A, qui catalyse aussi la dégradation d'autres monoamines, comme la dopamine.
 
==Le métabolisme des opioïdes endogènesneuropeptides==
 
Comme dit dans les chapitres précédents, les neuropeptides sont des protéines qui servent de neurotransmetteur. Leur synthèse et leur dégradation est quelque peu à part des autres neurotransmetteurs. Déjà, leur grande taille fait que leur synthèse est plus complexe. Le fait que ce sont des protéine joue aussi quant à leur dégradation, le clivage des protéines étant le fait d'enzymes spécialisées nommées peptidases.
Comme dit dans les chapitres précédents, les opioides endogènes sont des molécules semblables à la morphine, produites naturellement dans le cerveau. Elles agissent sur les récepteurs opioides mu, kappe et delta. Elles ont un effet analgésique, améliorent l'humeur, ont un effet sédatif et anxiolytique, ainsi que d'autres effets annexes. Elles sont classés en cinq catégories : les endorphines, les endomorphines, les enképhalines, les dynorphines, et le reste. Chacune de ces classes regroupe plusieurs molécules chimiquement proches.
 
===La synthèse des opioïdes endogènesneuropeptides===
 
[[File:Neuropeptide synthesis.png|vignette|Synthèse des neuropeptides.]]
 
Les neuropeptides sont produites au niveau du corps cellulaire du neurone, par traduction directe d'ADN dans les ribosomes. La molécule synthétisée par les ribosomes est une protéine inactive, appelée pro-peptide. Celle-ci est activée en une protéine active, capable de faire ce qu'on lui demande. Elle est alors placée dans une vésicule par les corps de Golgi. Ce n'est qu'ensuite que les vésicules peptidiques sont transportées vers le bout de l'axone par un système de '''transport axonal lent'''. C'est à la suite de ce processus que la molécule peut être sécrétée dans la synapse. Elles peuvent alors agir sur leurs récepteurs, avant d'être dégradées en métabolites inactifs.
 
CommeLes dit dans les chapitres précédents, les opioidesopioïdes endogènes sont des molécules semblables à la morphine, produites naturellement dans le cerveau. Elles agissent sur les récepteurs opioides mu, kappe et delta. Elles ont un effet analgésique, améliorent l'humeur, ont un effet sédatif et anxiolytique, ainsi que d'autres effets annexes. Elles sont classés en cinq catégories : les endorphines, les endomorphines, les enképhalines, les dynorphines, et le reste. Chacune de ces classes regroupe plusieurs molécules chimiquement proches.
 
Il existe plusieurs gènes qui sont à l'origine des opioïdes endogènes. Les plus connus sont le gène des enképhalines, le gène des dynorphines et le gène de la Pro-opiomélanocortine. Ces gènes produisent des précurseurs protéiques, des protéines de grande taille qui sont découpées pour donner les peptides finaux. Ils donnent naissance respectivement aux précurseurs nommés pro-enképhaline, pro-dynorphine et Pro-opiomélanocortine. Pour simplifier, ils donnent respectivement naissance aux enképhalines, aux dynorphines et aux endorphines, avec quelques exceptions. Le clivage des précurseurs protéiniques est réalisé par les prohormones-convertases, un ensemble d'enzymes protéolytiques. Comme leur nom l'indique, elles clivent les précurseurs protéiniques en neuropeptides et en hormones. Il en existe plusieurs, qui portent les noms de PC1 (Prohormone Convertase 1), PC2, PC3, etc.
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[[File:Gene POMC.png|centre|vignette|upright=2.0|Gène et précurseur Pro-opiomélanocortine, ainsi que les peptides obtenus par clivage.]]
 
===La dégradation des opioïdes endogènesneuropeptides===
 
Les opioïdes endogènesneuropeptides sont dégradées par des enzymes spécialiséesqui portent le nom d''''endopeptidases''' (ce qui se traduit en enzymes dégradant les endo-peptides). La dégradation des opioïdes endogènesneuropeptides module leur effet : plus elles sont dégradées vite, moins ces opioideselles feront effet. Les diverses inhibiteurs
 
Les enképhalines sont dégradées par des enzymes appelées '''enképhalinases'''. Elles sont assez nombreuses, les plus étudiées étant : l'alanine aminopeptidase, la néprilysine (NEP), la dipeptidyl peptidase 3 (DPP3), la carboxypeptidase A6 (CPA6), la leucyl/cystinyl aminopeptidase (LNPEP) et l'enzyme de conversion de l'angiotensine (ACE). Ces enzymes ont cependant d'autres fonctions physiologiques et la dégradation des enképhalines n'est pas leur fonction principale. Par exemple, la néprilysine dégrade le glucagon, la substance P, la neurotensine, l'oxytocine, et la bradykinine, en plus des enképhalines.
 
===La recapture des neuropeptides===
 
Chose importante, les neuropeptides ne sont pas recapturées par les neurones, contrairement aux neurotransmetteurs à faible poids moléculaire. La dégradation par les peptidases étant assez lente, elles restent plus longtemps dans les synapses, ce qui leur permet d'agir très longtemps après leur sécrétion. Elles agissent donc sur de grandes durées de temps, ce qui les rend utiles pour contrôler des processus de moyen-long terme, comme la douleur, la digestion, l'humeur, et bien d'autres processus similaires.
 
==Le métabolisme des endocannabinoïdes==