« Pathologie moléculaire/protéines/Anomalies de repliement des protéines » : différence entre les versions
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=== Maladies à prions ===
Les maladies humaines à prions (ou encéphalopathies spongiformes transmissibles) regroupent la maladie de Creutzfeldt-Jakob disease (CJD), la
La transmissibilité de ces maladies a été montrée par inoculation intracérébrale d’homogénats de cerveau chez le chimpanzé dès les années 1960. L’épidémiologie des maladies à prions humaines montre trois types étiologiques : héréditaire, sporadique et acquis. Les cas héréditaires représentent environ 15% des cas. Les cas acquis, comme le Kuru et la MCJ iatrogène, sont rares.
Toutes les maladies à prions humaines et animales partagent le même aspect histopathologique : une triade associant vacuolation spongiforme (pouvant toucher n’importe quelle partie de la matière grise), une prolifération astrocytaire et une perte neuronale. Des dépôts de substance amyloide (ou plaques amyloides) peuvent s’associer. Ces plaques sont composées principalement de l’isoforme anormale, partiellement résistante aux protéines, d’une sialoglycoprotéine appelée protéine prion PrP. La protéine PrP s’exprime dans de très nombreux types cellualires, mais à des niveaux très élevés dans les neurones. Elle joue un rôle de protéine de surface ancré à l’inositol glycosylphosphatidyl.
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